히스톤 - 그 ... DNA의에서 히스톤의 역할

핵산 DNA는 진핵 세포, 특수 구조에 소형 패키지로 감사의 핵에 포함되어 있습니다. 세포 검사에서 그들은 특별한 이름을 착용 - 히스톤합니다. 그것은 기본적인 화학적 성질을 표시하는 펩타이드이다. 그들의 구조와 세포 내에서 수행되는 기능은이 문서에서 설명한다.

DNA는 핵으로 구성되어 있습니다

"스퀴즈"미소 공간에서의 DNA의 긴 폴리 뉴클레오티드 쇄 위해 세포 핵 내에 독특한 "코일"이다 - 단백질, 히스톤. 그들은 이중 가닥 실이 감겨있다 디옥시리보 핵산을. karyoplasm에 위치한이 구조하는 뉴 클레오라고합니다. 히스톤 H1 / H5, H2A, H2B, H3, H4 : 생화학 연구는 몇 가지 수정을 구성하는 히스톤 단백질을 밝혔다. 리스트의 첫 번째 펩타이드 링커, 다른 소 불린다. 이 히스톤 단백질은 뉴 클레오을 형성한다.

뉴 클레오 펩티드의 구조의 특징

화학 분석 리신 및 아르기닌과 같은 아미노산의 핵심 히스톤 분자의 과도한 콘텐츠 사실을 확립. 첫 번째 중요한 다른 부분 교체가 가능하고 거의 모든 펩타이드에 존재한다. 히스톤 단백질은 아미노산 잔기에 과도한 양의 전하를 축적. 이들은 총 PO ₄ ^3- 음이온의 음전하 중화 DNA를 포함한다. 이 단백질의 구조의 또 다른 특징은 식물, 동물 및 곰팡이의 나라에 속하는 생물 거의 동일하다는 사실에있다.

히스톤 때문에 - 단백질 코어, 그들은 karyoplasm에서 발생하는 프로세스에 참여할 수 있으며, 그 구조에 기인한다. 예를 들어, 전사 프로세스 H1 펩티드 가장 중요한 내용 - 히스톤 단백질은 뉴 클레오 유지 순차적 소형 코어 염색질의 일부이다. 또한, DNA 손상 궤적의 경우, 소위 코어 펩타이드 변이체 분자는 이들 부품의 수리에 관여한다.

핵심 펩타이드

그들은 H2A, H2B, H3 및 H4와 분자라는 네 가지 유형으로 구성된 뉴 클레오의 구조를 정의한다. 뉴 클레오 분자의 각 타입의 두 가지와 같은 구조가 옥타 불린다. 그들 사이의 디옥시리보 코어 단백질 분자 형태 소수성 수소와 공유 결합. 단백질은 히스톤은 뉴 클레오 좀의 핵심입니다. 그들은 또한 비 구조화 된 NC-꼬리가 포함되어 있습니다. 이 부분은 15 내지 30 개의 아미노산 잔기로 구성되어 유전자 발현을 조절하는 후성 프로세스에 참여한다. 꼬리 부 아일렛 소수성 단량체 단백질 발린, 프롤린, 메티오닌 Lezina 포함 달리 코어 히스톤 중앙부 뉴 클레오 솜은 그 분야에서, 작은 분자량을 갖는다.

생화학 분야의 최근 연구는 히스톤 코드의 가설을 주도했다. 유전자 코드는 대조적으로 지구에 휴대 삶의 모든 형태의 보편적, 히스톤 코드는 변수입니다. 이 용어는 아세틸 화 반응, 메틸화, 인산화에 의한 펩티드의 꼬리 부분을 수정하는 것을 의미한다. 이러한 모든 화학 공정은 multienzyme 복합체의 존재에 발생합니다. 수리, 전사, 복제 : 때문에 생화학 프로세스의 핵심 히스톤 변형, 그리고 조정을 포함하는 DNA 핵내 반응을 조절하는 유전자의 발현 장소 걸린다. 염색질 히스톤 코드 변경의 영향을 받아 자신은 뉴 클레오 좀의 포장을 변경하는 리모델링, 즉 (반대로, 그것을 밀봉 또는 느슨하게) 겪는다.

링커 단백질

히스톤 H1은 염색질에서, 뉴 클레오 좀의 외주 부분에 접속되고, 디옥시리보 핵산 슈퍼 코일 그 위에 유지한다. 그 고정 두 펩티드 분자 H3 및 H4 분자 2로 구성된 사량 위치에서 발생한다. 클래스 대신 히스톤 H1 링커 단백질의 적혈구 조류 파충류의 클래스의 대표가 다른 H5를 발견했다.

약 80 아미노산 잔기와 구조적 부 - H1 펩티드 HMJB 도메인을 포함한다. 그는 실질적으로 식물, 동물과 인간을 포함한 대부분의 유기체에서 동일합니다. 이 도메인은 변경 될 수없는 보수적이다. - 고등 형태의 접힘과 펼침 소구 : 펩티드 N1 공간적 구성의 두 가지 형태가있다. 통신이 DNA 결합 도메인에 대한 히스톤의 C 말단 영역을 실패하면 후자가 발생한다. 링커 펩티드 적극적의 mRNA 분자 자체 배로 DNA 프로세스뿐만 아니라 파손의 궤적의 수리에 대한 유전자의 카피 정보에 포함된다. 이것은 DNA의 히스톤의 생물학적 역할이다.

단백질 형태로 옥타

펩티드 H1 달리, 충분한 연성을 특징으로 불리는 소 히스톤 다른 유형의 변형 된 형태를 형성한다. H2AZH2AX MACROH2A 예를 들어, H2A는 수정의 가장 높은 번호가 있습니다. 그들은 서로 다릅니다

• C 말단 아미노산 서열.
• 게놈 위치.

예를 들어, 히스톤 변형 H2ABbd는 DNA의 전사가 발생하는 염색질과 상호 접속. MACROH2A 펩티드 상간 염색체이다. 세포 학적 연구는 히스톤 H4 변형 형태는 확인 된 것을 알 수 있었다 있지만 옥타 뉴 클레오 속하는 다른 단백질과 공유 결합을 다수 형성 할 수있다. 따라서 과학자들은 그 히스톤 믿을 - 실제적으로 삶의 모든 세포 형태의 염색질의 일부 단백질의 특별한 그룹.

게놈에서 히스톤에 대한 정보를 저장하는 방법

이는 소, 상기 유전자 클러스터 인코딩 히스톤 변형은 합성의 위상으로 표현 될 수 있다고 주장 셀의 수명. 예를 들어,라는 인간의 유전 특성 그룹에 대한 HIST1는 여섯 번째 체세포 염색체 쌍에있는 35 개 유전자로 구성되어 있습니다. HIST2 클러스터 여섯 개 히스톤를 코딩하는 유전자 및 제 1 쌍 염색체 위치를 포함한다. 또한 세 개의 유전자를 포함하는 궤적 HIST3를 포함한다. 열두째 쌍 히스톤 H4를 코딩 한 유전자이다. 흥미롭게도, 핵심 단백질 유전자는 인트론이 있고, 변형 히스톤의 유전자는 반대로, 그들을 포함하고 게놈 전체에 흩어져있다.

요약하면, 우리는 히스톤 것을 보았다 - 단백질은 핵에서 DNA의 가닥을 누워에 참여뿐만 아니라 규제, 수리 및 전사 과정에서에서 개최된다.