형성과학

단백질 복합체 : 결정, 조성, 구조, 구성, 기능, 분류 및 특성화. 복잡한의 차이 간단한 단백질은 무엇입니까?

단백질 성분 자체를 제외한 복합 단백질은 다른 특성 (인공)의 추가 그룹을 포함한다. 이 성분 으로서는, 인산의 탄수화물, 지질, 금속 잔기 산, 핵산. 그 특성은 무엇 나누어 이러한 물질의 종류에 복잡한의 차이 간단한 단백질을하고, 무엇을,이 문서는 말할 것이다. 문제의 물질 사이의 주요 차이점 - 자신의 조성물.

복합 단백질 : 정의

간단한 단백질 (펩티드 사슬) 및 비 단백질 성 물질 (보철 기) 등이 이성 재료. 가수 분해의 과정에서 아미노산이 형성되고, 분해 생성물의 비 단백질 부. 복잡한의 차이 간단한 단백질은 무엇입니까? 첫 번째는 아미노산으로 구성되어 있습니다.

분류 및 복합 단백질의 특성화

이러한 물질은 추가 그룹의 종류에 따라 가지로 구분된다. 복잡한 단백질을 포함한다 :

  • 당 단백질 - 단백질 분자는의 탄수화물 잔기를 포함한다. 그 중 구조의 점액 다당류에 포함 테오 (구성 요소 세포 사이 공간)입니다. 면역 글로불린를 들어 당 단백질이다.
  • 리포 단백질은 지질 성분을 포함한다. 이러한 지질 전송을 보장하는 기능을 수행하는, 아포지 단백질을 포함한다.
  • 금속 단백질은 공여체 - 수용체 상호 작용을 통해 연결된 금속 이온 (구리, 망간, 철 등)을 함유한다. 이 그룹 profirinovogo 링 철 화합물, 및 (특히, 클로로필) 화합물의 구조 등을 포함하는 헴 단백질을 포함하지 않는다.
  • Nucleoproteins - 핵산과 비공유 결합 (DNA, RNA)를 갖는 단백질. 염색체의 구성 요소 - 다음은 염색질을 포함한다.
  • 카세인 (복합 단백질 커드) 등 5. Fosfoproteidy는 인산 공유 결합 잔기를 포함한다.
  • Chromoproteins 착색은 인공 요소를 결합한다. 이 클래스는 헴 (heme) 단백질, 엽록소와 flavoproteins이 포함되어 있습니다.

당 단백질 및 프로테오글리칸의 특징

이 단백질은 복잡한 물질이다. 프로테오글리칸 탄수화물 (80-85 %)의 큰 부분을 포함하고, 통상의 당 단백질 함량이 15 ~ 20 %이다. 우 론산은 분자 프로테오글리칸 만 존재하는, 탄수화물 정규 구조 반복 단위가 다르다. 복합 단백질, 당 단백질의 구조와 기능은 무엇인가? 그들의 탄수화물 체인은 15 단위를 포함하고 불규칙한 구조를 가지고있다. 단백질 성분과 당단백 통신의 탄수화물 구조는 일반적으로 세린 또는 아스파라긴과 같은 아미노산 잔기를 통해이다.

당 단백질의 기능 :

  • 세균 세포벽의 일부, 뼈 결합 조직 및 연골, 콜라겐 있습니까 엘라스틴의 섬유를 둘러싸고 있습니다.
  • 보호 역할을한다. 예를 들어,이 구조는 항체, 인터페론, 혈액 응고 인자 (프로트롬빈, 피브리노겐)를 갖는다.
  • 작은 비 단백질 분자 - 이펙터와 상호 작용하는 수용체이다. 마지막으로, 단백질을 결합, 특정 세포 내 반응에 이르게의 형태의 변화로 이어집니다.
  • 호르몬 기능을 수행합니다. 그것은 당 단백질 성선 자극 호르몬, 갑상선 자극 호르몬과 부 신피질 자극을 의미합니다.
  • 세포막 (트랜스페린 transcortin, 알부민, 나트륨 +, K + -ATPase)을 가로 지르는 혈액의 이온 수송 물질.

당 단백질에 의해 효소는 콜린 에스 테라과 핵산 분해 효소를 포함한다.

테오에 대한 자세한

일반적 프로테오글리칸 복합 단백질은 아미노 당과 우 론산으로 이루어진 당류 잔기를 반복 구조와 큰 탄수화물 사슬에 포함된다. 올리고 - 또는 다당류 사슬 글리 칸을했다. 첫 번째는 일반적으로 2-10 모노머 단위를 포함한다.

당쇄의 구조에서 서로 다른 종류의 분비 따라, 예를 들어 아미노기를 함유 이상의 산성 기 또는 산성 heteropolysaccharides 글리코 사 미노 글리 칸. 후자는 다음과 같습니다 :

  • 적극적으로 화장품에 사용되는 히알루 론산,.
  • 혈액 응고를 방지 헤파린.
  • 케 라탄 황산 - 연골 및 각막의 구성 요소.
  • 콘드로이틴 황산은 연골과 활액의 일부입니다.

이 폴리머 - 프로테오글리칸 구성 요소, 세포 간 공간을 채우기 물을 유지, 그것은 그들의 구조적 구성 요소이며, 관절의 가동 부위에 윤활유를 발라주십시오. 친수성 (물에 대한 용해성 좋은)은 큰 분자 프로테오글리칸 및 미생물에 대한 장벽을 생성하기 위해 세포 간 공간에이를 수있다. 그들의 도움으로 겔화 매트릭스 생성되는 콜라겐과 같은 다른 중요한 단백질의 침수 섬유. 프로테오글리칸 환경에서 그의 밴드는 나무 모양이있다.

기능 및 지질 단백질의 종류

지질 단백질 복합 단백질은 잘 발음 이중 친수성과 소수성을 가지고있다. 코어 분자 (소수성 부분) 콜레스테롤 triacylglycerides의 비극성 에스테르를 형성한다.

친수성 영역의 외부 부분은 단백질, 인지질, 콜레스테롤을 배치. 그 구조에 따라 지질 단백질 단백질의 여러 가지 종류가 있습니다.

지질 단백질의 주요 클래스 :

  • 정교한 고밀도 단백질 (HDL, α-지단백질). 간 및 말초 조직에 콜레스테롤을 이동합니다.
  • 저밀도 (LDL, β-리포 단백질). 콜레스테롤뿐만 아니라 triacylglycerides 및 인지질을 운반된다.
  • 초 저밀도 (VLDL 사전 β-지단백질). LDL 유사한 기능을 수행합니다.
  • 카일로 마이크론 (CM). 음식 섭취 후 소장에서 지방산과 콜레스테롤을 전송합니다.

동맥 경화와 같은 혈관 병리, 혈중 지질 단백질의 종류의 부적절한 비율의 결과. 조성물의 특성으로 (HDL로부터 카이로 미크론까지) 여러 경향 인지질 구조 변화 밝혀 질 수있다 : 단백질 (80 % 10), 및 인지질의 비율을 감소를 증가율 (20까지 90 %) triacylglycerides.

많은 중요한 효소, 금속 단백질 중

금속 단백질은 복수의 금속 이온을 포함 할 수있다. 그들의 존재가 효소 활성 (접촉) 위치에서 기판의 방향에 영향을 미친다. 금속 이온은 활성 부위에 위치하며, 촉매 반응에 중요한 역할을하고 있습니다. 이온들은 전자 수용체로서 작용한다.

금속 단백질 효소의 구조에 함유 된 금속의 예 :

  • 구리는 헴이 금속 이온을 포함 함께, 시토크롬 산화 효소에 포함된다. 호흡 연쇄에서 ATP의 생성에 관여하는 효소.
  • 다리미는 페리틴 등의 효소를 포함하고, 철의 셀 성막 기능을 수행한다; 트랜스페린 - 혈액에있는 철의 캐리어; 카탈라아제 반응은 과산화수소의 중화 할 책임이있다.
  • 아연 - 에탄올과 유사한 알코올의 산화에 관여 알코올 특징 금속; 락 테이트 탈수소 효소 - 유산균의 대사 효소; CO 2, H 2 O에서 탄산의 형성을 촉매하는 탄산 탈수; 알칼리 포스 파타 아제는 다양한 화합물의 인산 에스테르의 가수 분해를 수행한다; α2 마크로 글로불린 - antiproteazny 혈액 단백질.
  • 셀레늄은 갑상선 호르몬의 형성에 참여 thyroperoxidase 일부입니다; 글루타티온 퍼 옥시 다제, 항산화 기능 역할.
  • 가수 분해 효소 전분 - 칼슘 α 아밀라아제의 구조 특성이다.

인 단백질

복잡한 단백질 인 단백질의 일부? 수산기 (티로신, 세린 또는 트레오닌)과 아미노산을 통해 단백질 잔기에 링크 된 인산염 기의 존재에 의해 특징이 부문. 어떻게하지 , 인산 반면에 단백질의 구조? 또한, 한번 전하를 부여 분자 구조를 변경 용해도 증가, 단백질의 성질에 영향을 미친다. 예는 인 단백질 카제인과 달걀 알부민 우유 있지만, 주로 복잡한 단백질의 범주에 효소이다.

그와 관련된 많은 단백질이 영구적 아니므로 인산염 그룹은 중요한 기능 역할을한다. 케이지에서 모든 시간은 인산화와 탈 인산화가 발생 처리합니다. 그 결과, 규제 단백질에서 수행된다. 히스톤 예를 들어, - 단백질 인산화 상태에서 핵산을 진행하여 연결 한 다음, 게놈의 활성 (유전 재료)를 증가시킨다. 인산화함으로써 이러한 글리코겐 합성 효소와 글리코겐 인산화와 같은 효소의 활동에 따라 달라집니다.

핵 단백질

Nucleoproteins - 단백질 핵산에 연결. 그들이있다 - 저장 및 유전 물질을 규제하는 기능을 수행 리보솜의 작업의 일부 단백질 합성. 그들은 유전 물질과 단백질로 구성되어 있기 때문에 바이러스의 삶의 가장 단순한 형태는 ribo- 및 dezoksiribonukleoproteinami 호출 할 수 있습니다.

상호로서 디옥시리보 핵산의 (DNA) 및 히스톤? 염색질 두 절연 단백질의 종류의 DNA (히스톤 및 비 히스톤)와 관련있다. DNA의 초기 압축에 관련된 첫 번째 단계. 핵산 분자는 뉴 클레오 단백질을 형성하기 위해 주위에 꼬여. 형성된 스레드 비드 유사 형성되어 수퍼 코일 구조 (염색질 브릴) 및 슈퍼 코일 (genonema의 계면). 히스톤 단백질과 높은 수준의 단백질의 작용에 의해 그 시간의 DNA 치수 수천의 감소를 제공한다. 이 단백질의 중요성 (각각 6-9 ㎝, 6.10 미크론) 평가하기 위해, 염색체 핵산 길이의 크기를 비교하는 것으로 충분하다.

chromoproteins은 무엇입니까

보철 구성 요소 색상의 존재 - Chromoproteins은 단 한 가지로 통일되어 매우 다양한 그룹이 포함되어 있습니다. hemoproteins (헴 구조를 포함) retinalproteiny (비타민 A), flavoproteins (비타민 B2), kobamidproteiny (비타민 B12),이 종류의 복합 단백질로 분할된다.

Hemoproteins ㄱ 비 효소의 기능 (mioglobinovy 헤모글로빈 단백질)와 효소 (시토크롬, 카탈라제, 퍼 옥시 다제)에 따라 분류 하였다.

Flavoproteins은 모노 뉴클레오티드 (FMN)를 플라 빈 아데닌 디 뉴클레오티드 또는 (FAD)를 플라 빈, 비타민 B2의 보철 구성 요소 유도체로 포함한다. 이 효소는 산화 환원 변환에 참여하고 있습니다. 이러한 산화 환원 효소를 포함한다.

사이토 크롬은 무엇인가?

상술 한 바와 같이, 그것은 헴 포르피린 구성된다. 그 구조는 네 피롤 고리, 및 2가 철 구성된다. 헴 효소 특수 그룹 - 시토크롬 아미노산 조성이 상이한과의 전자 이동에 의해 제공되는 의한 산화 환원 반응을 수행하는 전문 펩티드 사슬의 수 호흡 사슬. 이들 간극과 스테로이드 많은 내인성과 외인성 물질, 포화 지방산의 대사에 이어지는 생체이 생물 전환의 초기 반응 -이 효소는 마이크로 산화에 관여한다.

효과 보철 기

단백질 복합체의 일부 보철 기, 그 특성에 영향을 미친다 : 그 전하, 용해성, 열가소성이 변경할. 예를 들어, 이러한 동작은 인산 잔기 또는 단당류있다. 단백질의 복합체에 포함되는 탄수화물 부분은 단백질 분해 (가수 분해에 의해 파괴) 세포막 그들의 분비 및 정렬을 통해 분자의 침투 영향으로부터 보호. 지질 잔기는 단백질이 저조한 수용성 (친수성)의 화합물의 수송을위한 채널을 만들 수있다.

복잡한 구조 단백질의 기능은 보철 기 전적으로 의존한다. 예를 들면, 결합이 발생 헤모글로빈 산소 및 이산화탄소를 함유하는 철 - 헴을 사용. 히스톤의 상호 작용에 의해 형성 nucleoproteins 인해 DNA 또는 RNA와 프로타민은 유전 물질, 컴팩트 저장 단백질 합성 RNA에 결합하는 과정을 보호 일어난다. Nucleoproteins는 단백질과 핵산의 안정적인 단지를했다.

결론

따라서, 복합 단백질은 신체의 기능의 많은 종류가있다. 따라서 건강을 위해 매우 중요 거시 및 미량 영양소의 소비. 금속은 많은 효소의 일부입니다. 생화학, 특히 건강과 거주 환경 상태를 알고, 당신은 자신의 힘의 모드를 조정할 수 있습니다. 예를 들어, 고립 된 영토, 요소의 결핍에 의해 특징. 첨가제의 형태로 다이어트에 그의 추가 항목은 결핍을 보상 할 수 있습니다.

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